Estructura de proteínas, RNA y sus complejos
Estructura de proteínas, RNA y sus complejos
Visitar webEstudiamos la estructura de proteínas de unión a RNA (RBPs) y sus interacciones principalmente mediante RMN y otras técnicas biofísicas (ITC, DLS, MALS, FA) y estructurales (X-ray, SAXS); algunas de ellas en colaboración con grupos expertos.
Además de dominios plegados, las RBPs suelen contener largas regiones intrínsecamente desestructuradas (IDD) importantes para su función. En concreto, estamos interesados en RPBs implicadas en el ciclo vital del RNA; durante las últimas etapas de la transcripción, en el nucleo de la célula, y durante las primeras etapas de la traducción, en el citoplasma.
Muchas de la proteínas que estudiamos juegan papeles importantes en la maduración de lal mRNPs (Gbp2, Hrb1 Nrd1, Nab3, Hrp1 or CstF64), mientras que otras son esenciales para la regulación de la traducción y la respuesta a estrés eIF4G, Pab1, Pub1).
Finalmente, algunas de nuestras RBPs están implicadas en enfermedades humanas (Gemin-5 and hnRNP A1), siendo su actividad de unión de RNA y otras propiedades biofísicas (como la formación de condensados) claves en el inicio y desarrollo de las enfermedades.

José Manuel Pérez Cañadillas
Jose Manuel Pérez Cañadillas es Licenciado en Química Orgánica (1993 U. Complutense Madrid) y Doctor en Química Física (1999 U. Autónoma Madrid).
Tras su tesis doctoral, realizada en el CSIC (IEM) con estancias en la Texas A&M University, hizo 5 años de estudios posdoctorales en el “Laboratory of Molecular Biology” y en el “Center for Protein Engineering” del MRC de Cambridge, en los grupos de los Profesores Varani y Fersht.
En 2005, regresó a España (IQFR-CSIC) con un contrato “Ramón y Cajal” y desde 2008 como Científico Titular. Actualmente dirige un grupo de biología estructural de proteínas implicadas en el ciclo del RNA.
Estructura de proteínas, RNA y sus complejos
Nombre | Puesto |
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José Manuel Pérez Cañadillas | Investigador principal |
Sergio Camero Gigante | Personal Investigador de apoyo |